Le rôle des enzymes et des synapses

Le rôle des enzymes et des synapses

Dans la fiche précédente, nous avons vu comment équilibrer une équation chimique afin de respecter la conservation des atomes. Cependant, une équation équilibrée ne signifie pas que la réaction va se produire rapidement.

Dans l'organisme, des milliers de réactions chimiques ont lieu en permanence. Pourtant, sans aide, beaucoup d'entre elles seraient bien trop lentes pour permettre le fonctionnement des cellules. C'est grâce aux enzymes que ces réactions deviennent suffisamment rapides.

On peut comparer une réaction chimique à un trajet entre deux villes : l'équation indique le départ et l'arrivée, tandis que l'enzyme agit comme une autoroute permettant de réaliser le trajet beaucoup plus vite.

L'enzyme ne modifie ni la réaction, ni les produits obtenus :

Réactif → Produit

Elle permet uniquement d'accélérer la transformation.

Les enzymes : les accélérateurs des réactions biologiques

Les enzymes sont des protéines capables d'accélérer une réaction chimique dans l'organisme. On les appelle donc des catalyseurs biologiques.

(Il existe une exception : quelques ARN, appelés ribozymes, ont aussi une activité catalytique.)

Trois propriétés définissent un catalyseur :

•  il accélère la réaction ;

•  il n'est ni consommé, ni modifié : il est intégralement récupéré à la fin et peut recommencer ;

•  il ne crée pas une réaction impossible et ne modifie pas le sens de la réaction, il ne fait que la faciliter.

Sans enzyme, la réaction est possible mais beaucoup trop lente. Avec une enzyme, elle devient rapide — souvent des millions de fois plus.

L'énergie d'activation

Pour qu'une réaction chimique puisse avoir lieu, il faut fournir une certaine quantité d'énergie appelée énergie d'activation (Ea).

On peut comparer cette énergie à une balle qu'il faut pousser pour franchir une colline :

•  sans enzyme : la colline est haute, la réaction est difficile et lente ;

•  avec enzyme : la colline est plus basse, la réaction est facilitée et devient rapide.

L'enzyme diminue l'énergie d'activation. En revanche, elle ne change pas l'état de départ ni l'état d'arrivée : l'énergie des réactifs et celle des produits sont identiques avec ou sans enzyme.

Point clé souvent demandé : l'enzyme accélère la réaction dans les deux sens et ne déplace pas l'équilibre. Elle change la vitesse, pas le bilan.

Le fonctionnement d'une enzyme

Une enzyme agit sur une molécule appelée substrat, transformée en une ou plusieurs molécules appelées produits.

La réaction générale s'écrit :

Enzyme + Substrat → Complexe enzyme-substrat → Enzyme + Produit

L'enzyme ressort inchangée après la réaction et peut donc recommencer à agir sur d'autres molécules.

Le site actif : la zone de reconnaissance

Chaque enzyme possède une région particulière appelée site actif. C'est la zone où le substrat vient se fixer avant d'être transformé.

On peut comparer le site actif à une serrure et le substrat à une clé. La forme du site actif explique la grande spécificité des enzymes.

On distingue deux spécificités :

•  la spécificité de substrat : l'enzyme ne reconnaît qu'un substrat (ou une famille très proche) ;

•  la spécificité d'action : elle ne catalyse qu'un seul type de réaction.

Le modèle « clé-serrure » a été affiné par le modèle de l'ajustement induit : le site actif n'est pas totalement rigide, il se déforme légèrement lors de la fixation du substrat, comme une main qui se referme sur un objet.

Exemple : Lactase + Lactose → Glucose + Galactose

La lactase reconnaît spécifiquement le lactose. Un déficit en lactase explique l'intolérance au lactose.

Cofacteurs et coenzymes

Certaines enzymes ne fonctionnent qu'avec une molécule ou un ion associé :

•  cofacteur : ion métallique (Zn²⁺, Mg²⁺, Fe²⁺) ;

•  coenzyme : molécule organique, souvent dérivée d'une vitamine (NAD⁺ dérive de la vitamine B3, FAD de la B2).

C'est pour cette raison qu'une carence vitaminique peut bloquer tout un ensemble de réactions métaboliques.

Les facteurs qui influencent l'activité enzymatique

La température

Les enzymes humaines fonctionnent de manière optimale autour de 37 °C.

•  En dessous : l'agitation moléculaire est faible, l'activité diminue mais l'enzyme reste intacte (effet réversible).

•  Au-dessus de l'optimum : la protéine se dénature, elle change de forme, le site actif devient inefficace et ne reconnaît plus le substrat. La dénaturation est irréversible.

C'est ce qui explique la gravité d'une hyperthermie sévère : au-delà de 41-42 °C, des enzymes vitales commencent à se dénaturer.

Le pH

Chaque enzyme possède un pH optimal.

Enzyme

Localisation

pH optimal

Pepsine

Estomac

≈ 2 (acide)

Amylase salivaire

Bouche

≈ 7 (neutre)

Trypsine

Intestin grêle

≈ 8 (basique)

 

Un changement important de pH modifie les charges des acides aminés du site actif, donc sa forme, et diminue l'activité enzymatique.

La concentration en substrat

Plus il y a de substrat, plus l'activité augmente… jusqu'à un palier : toutes les enzymes sont alors occupées, on parle de saturation. La vitesse atteint sa valeur maximale (Vmax).

Les inhibiteurs enzymatiques

Certaines molécules peuvent diminuer ou bloquer l'activité d'une enzyme : ce sont les inhibiteurs enzymatiques. Elles peuvent empêcher le substrat de se fixer ou modifier la structure de l'enzyme.

De très nombreux médicaments sont des inhibiteurs enzymatiques.

L'inhibition compétitive

L'inhibiteur ressemble au substrat. Il se fixe sur le site actif et empêche le véritable substrat de s'y fixer : aucun produit n'est formé.

On peut comparer cela à deux personnes voulant utiliser le même siège : si l'une prend la place, l'autre ne peut pas s'asseoir.

Conséquence essentielle : en augmentant la concentration en substrat, le substrat reprend l'avantage et l'inhibition est surmontée.

L'inhibition non compétitive

L'inhibiteur se fixe sur une autre zone de l'enzyme (site allostérique). Cette fixation modifie la forme globale de l'enzyme, et donc celle du site actif.

Le substrat peut parfois encore se fixer, mais la réaction devient beaucoup moins efficace. Augmenter la concentration en substrat ne sert à rien : les deux molécules ne se disputent pas le même site.

Comparaison

 

Inhibition compétitive

Inhibition non compétitive

Site de fixation

site actif

autre site (allostérique)

Ressemblance avec le substrat

oui

non

Effet d'un excès de substrat

inhibition levée

inhibition maintenue

Exemple

méthanol / éthanol sur l'alcool déshydrogénase

plomb, mercure sur de nombreuses enzymes